Transformaciones de proteínas de sangre. Propiedades funcionales de materias primas y productos

Resumo

En el presente trabajo se plantea la revalorización de las sangre de porcino procedente de macelos asturianos mediante las recuperación de sus proteínas. Esta recuperación se hace con un doble objetivo: por un lado reducir el volumen de vertido de este subproducto con una alta carga orgánica contaminante, y por otro producir derivados de la sangre con un alto valor añadido mediante el desarrollo de métodos adecuados. El trabajo se ha estructurado en tres etapas: en la primera se ha trabajado en la separación y purificación de las proteínas presentes originalmente en la sangre y en su evaluación como ingredientes alimentarios en función de sus propiedades funcionales. En las dos etapas siguientes se desarrollaron métodos de modificación de dichas proteínas con el fin de mejorar sus propiedades (conjugación con dextrano) o bien en producir hidrolizados mediante hidrólisis química o hidrólisis física. En primer término, la sangre ha sido recogida y separada en sus dos componentes principales: fracción plasmática y fracción celular. El plasma ha sido a su vez fraccionado siguiendo una variación del método de Cohn, con lo que se consiguieron cuatro fracciones plasmáticas: FI (compuesta principalmente por fibrinógeno), FII (formada casi al completo por ¿-globulinas), FIII (cuyas principales proteínas son ¿ y ß-globulinas) y FIV (formada mayoritariamente por albúmina). De la fracción celular se ha extraído y purificado la hemoglobina, la proteína más abundante de la sangre, que se puede transformar en otros subproductos como globina precipitada y globina decolorada precipitada. Con el objetivo de evaluar la aplicación de las proteínas plasmáticas y celulares a la industria alimentaria se analizaron diferentes propiedades funcionales (solubilidad, emulsificación, gelificación, espumación) en todas las fracciones proteicas obtenidas. De este modo, en función del valor obtenido para dichas propiedades, se puede decidir qué tipo de alimentos se pueden suplementar con cada proteína. En la segunda parte de este trabajo y buscando ampliar el rango de aplicación de las proteínas nativas, se modificó su estructura a través de la reacción de Maillard, empleando dextrano de 10kDa. De este modo se consiguió mejorar la estabilidad térmica, la capacidad emulsionante y modificar las temperaturas de gelificación de todas las proteínas conjugadas. Con estos cambios, se consiguió aumentar el rango de aplicabilidad de las proteínas sanguíneas a la industria alimentaria. En la última parte del presente trabajo se evaluaron diferentes métodos para producir hidrolizados de hemoglobina porcina purificada. Para ello se emplearon métodos químicos (usando diversas concentraciones de HCl, H2SO4 o NaOH) y métodos físicos (presión de 4 MPa, temperaturas entre 120 y 180ºC y atmósfera de oxígeno o nitrógeno). Las diferentes variables de operación fueron evaluadas para cada método en función de diversos parámetros, como el rendimiento de conversión de hemoglobina en péptidos, el tamaño final de los mismos y las propiedades funcionales y antioxidantes de cada uno de ellos. Este trabajo muestra como los métodos químicos tienen un rendimiento moderado de producción de péptidos, la mayoría de los cuales tienen un alto peso molecular. Por otro lado, los métodos físicos tienen un mayor rendimiento de producción de péptidos, originando péptidos de bajo peso molecular que presentaban unas buenas propiedades antioxidantes y funcionales. Por tanto, en función del tipo de tratamiento utilizado (reacción de Maillar, hidrólisis química o hidrólisis física) y de las condiciones de operación del mismo, es posible emplear la sangre, considerada como un residuo en los mataderos, para conseguir un amplio rango de productos de diferentes propiedades que puedan ser aplicados en multitud de productos de alimentación.